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青豌豆蛋白质在等电点地区(pH4.0~6.0)蛋白溶解性接近0,在中性化、偏碱和极端化酸碱性(pH2.0、pH3.0)环境下,溶解性快速提升,在其中免疫球蛋白的溶解性最大接近80%,明显高过分离蛋白(PPI)。 扁豆免疫球蛋白vicilin(7S)和扁豆免疫球蛋白legumin(11S)转性环境温度分别是83℃和92℃上下,11S的耐热性比7S高些。荧光光谱、表层疏水性分析表明,分离蛋白是一部分转性的,其制取过程的强酸强碱解决造成蛋白质构像更改,疏水性地区曝露。在pH3.0~9.0,碗豆球蛋白的乳状液能力及乳状液可靠性明显高过PPI。在pH5.0(等电点周边),蛋白质的乳状液能力和溶解性成正相关,且乳状液水平最少,而偏移等电点地区乳状液水平快速提升。因为豌豆蛋白具有较好的功能特点,如溶解度、吸水能力、乳化性、起泡性及疑胶形成性等,可作为食用添加剂用以熟食加工、休闲零食等,具有改进产品质量与营养结构的作用。
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